BUSCA POR COMPOSTOS COM ATIVIDADE ANTIOXIDANTE: SÍNTESE, CARACTERIZAÇÃO E AVALIAÇÃO DA ATIVIDADE DE CATALASE DE DOIS NOVOS COMPOSTOS DE FERRO

  • Karen Vieira Melo
  • Adolfo Horn Junior
Palavras-chave: Biomiméticos, Caracterização Estrutural, Atividade de Catalase

Resumo

Existem metaloenzimas (mte), enzimas que possuem metais em seu sítio ativo, especializadas na degradação de espécies oxidantes geradas durante a respiração celular. As catalases são mte que protegem as células dos efeitos oxidantes do H2O2 transformando este em H2O e O2. Possuem ferro (heme) ou manganês em seu sítio ativo. Informações sobre características estruturais, modo de ação e propriedades espectrais e de reatividade de mte tem sido obtidas pelo desenvolvimento de modelos biomiméticos. Para a obtenção de compostos que apresentam atividade de catalase realizou-se a síntese e a caracterização de dois novos ligantes denominados L1 e L2, sendo L1= 3(bis(2- metilpiridil)amino)propanamida e L2= 3(bis(2-metilpiridil)amino)propionato de lítio), a complexação destes com FeCl3.62O, resultando nos compostos Li2[FeII 2(L1)2Cl2](ClO4)2 (1) e FeIII 2(L2)2Cl4 (2), a caracterização dos compostos (1 e 2) por análise elementar de CHN, espectroscopia de IV, UV-Vis, voltametria cíclica e/ou diferencial de pulso, condutivimetria e análise por difração de raios X somente para 1, e o estudo da reatividade dos compostos frente ao H2O2, substrato frente ao qual as catalases são ativas, por volumetria. Através das técnicas utilizadas foi possível propor as estruturas dos complexos. O complexo 1, eletrólito 2:1, 839,91 g.mol-1, apresenta estrutura binuclear composta por dois centros de FeII ligados por pontes alcóxidos, cada centro metálico está coordenado a L1 e mais um Cl, ainda apresenta dois íons ClO4 - e dois Li+ na cela elementar. O complexo 2, neutro, 711,88 g.mol-1, binuclear, com dois centros de FeIII ligados por pontes alcóxidos, cada Fe coordenado a L2 e dois Cl, e os grupos carboxilatos ligados de forma bidentada ao lítio. As equações de velocidades da reação de decomposição de H2O2 por 1 (v= 6,7 x 10- 7[1]0,5[H2O2]1,4) e por 2 (v= 3,4x10-4[2]1[H2O2]1) foram determinadas. Os compostos binucleares apresentam atividade de catalase, sendo considerados modelos funcionais desta enzima. Os dados mostram que o complexo 2 é mais ativo que o complexo 1 na decomposição de H2O2, revelando a importância que o grupo carboxilato, presente em sua estrutura, tem sobre sua atividade.
Publicado
10-12-2010